Los inhibidores no competitivos se unen sólo al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre, y disminuyen tanto la kcat como la Km (la disminución de la Km se debe a el hecho de que su presencia aleja al sistema desde la enzima libre hacia el complejo enzima-sustrato).
¿Por qué se reduce la Vmax en la inhibición no competitiva?
Los inhibidores no competitivos solo pueden unirse al complejo ES. Por lo tanto, estos inhibidores disminuyen Km debido a una mayor eficiencia de unión y disminuyen la Vmax porque interfieren con la unión del sustrato y dificultan la catálisis en el complejo ES.
¿Por qué Km disminuye en la inhibición no competitiva de Reddit?
Km parece disminuir porque el inhibidor se une al complejo ES, lo que hace que parezca que la enzima tiene una mayor afinidad por el sustrato de lo que realmente tiene. La Vmax también disminuye porque se inhibe la velocidad de reacción.
¿Por qué los inhibidores no competitivos no afectan a Km?
Cuando se agrega un inhibidor no competitivo, la Vmax cambia, mientras que la Km permanece sin cambios. … En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a un sitio alostérico y evita que el complejo enzima-sustrato realice una reacción química Esto no afecta la Km (afinidad) de la enzima (por el sustrato).
¿Qué le hace un inhibidor no competitivo a una enzima?
Los inhibidores no competitivos se unen únicamente al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre. Ellos distorsionan el sitio activo para evitar que la enzima sea catalíticamente activa sin bloquear realmente la unión del sustrato Esto no puede ocurrir con una enzima que solo actúa sobre un solo sustrato a la vez.
