El complejo unido al inhibidor se forma principalmente en concentraciones altas de sustrato y el complejo ES-I no puede liberar el producto mientras el inhibidor está unido, por lo que se reduce la Vmáx. … Por lo tanto, paradójicamente, la inhibición no competitiva disminuye la Vmax y aumenta la afinidad de una enzima por su sustrato.
¿Cómo afecta el inhibidor no competitivo a la Vmax?
Cuando se agrega un inhibidor no competitivo la Vmax cambia, mientras que la Km permanece sin cambios. De acuerdo con el gráfico de Lineweaver-Burk, la Vmax se reduce durante la adición de un inhibidor no competitivo, lo que se muestra en el gráfico mediante un cambio tanto en la pendiente como en la intersección con el eje y cuando se agrega un inhibidor no competitivo.
¿Por qué se reduce la Vmax en la inhibición no competitiva?
Para el inhibidor competitivo, la Vmax es la misma que para la enzima normal, pero la Km es mayor. Para el inhibidor no competitivo, Vmax es menor que para la enzima normal, pero la Km es la misma. … El sustrato adicional hace que las moléculas de sustrato sean lo suficientemente abundantes como para “superar” consistentemente a las moléculas inhibidoras en la enzima.
¿Por qué Km y Vmax disminuyen cuando se agrega un inhibidor no competitivo?
Los inhibidores no competitivos se unen sólo al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre, y disminuyen tanto la kcat como la Km (la disminución de la Km se debe al hecho de que su presencia aleja al sistema desde la enzima libre hacia el complejo enzima-sustrato).
¿Qué significa una disminución de la Vmax?
Una Vmáx más baja significa que la enzima está operando en condiciones subóptimas.
