Las proteínas
Rb pueden fosforilarse tanto en los dominios A/B de la región de bolsillo como en el dominio C-terminal. La hipótesis principal es que la fosforilación en el extremo carboxi de pRb por la ciclina D/cdk4 (o ckd6) provoca una modificación conformacional, que desplaza la HDAC unida a pRb a través de su motivo LXCXE.
¿El retinoblastoma está activo cuando se fosforila?
La proteína del retinoblastoma (RB1) es un gen supresor de tumores crítico que bloquea la progresión del ciclo celular al inhibir los factores de transcripción E2F cuando no está fosforilado. En la fosforilación por quinasas dependientes de ciclina, RB1 se degrada y los factores de transcripción E2F pueden estar activos
¿Rb fosforila?
La proteína supresora de tumores del retinoblastoma (Rb) está regulada por la fosforilación y desempeña un papel en varios procesos celulares importantes como la proliferación, la diferenciación, la senescencia y la apoptosis.
¿Cuál sería el efecto de bloquear la fosforilación de Rb?
Nuestros resultados indican que la supresión de la fosforilación de Rb a través de la inhibición de la actividad de CDK4/6 por sus inhibidores farmacológicos o por el agotamiento de su compañero de unión al sustrato, la ciclina D, condujo a un aumento de mTORC2 actividad para conferir resistencia a la quimioterapia (Figura 5).
¿Cómo inhibe la Rb el ciclo celular?
Se cree que las proteínas Rb inhiben la expresión de los genes regulados por E2F de dos formas (Dyson et al., 2002): mediante la unión directa y el bloqueo del dominio de activación de las proteínas E2F o por represión activa a través del reclutamiento de HDAC, factores SWI/SNF, proteínas del grupo Polycomb (Dahiya et al., 2001) o metiltransferasa (…
