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¿Los humanos tienen piruvato descarboxilasa?

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¿Los humanos tienen piruvato descarboxilasa?
¿Los humanos tienen piruvato descarboxilasa?
Anonim

Está formado por unas 96 subunidades organizadas en tres enzimas funcionales en humanos: 20-30 copias del componente piruvato deshidrogenasa E1, 60 copias del componente piruvato deshidrogenasa E2 y 6 copias de dihidrolipoil deshidrogenasa (E3).

¿Dónde se encuentra la piruvato descarboxilasa?

a Piruvato descarboxilasa

Esta enzima predomina en las semillas y se ha detectado en O. sativa (Hossain et al., 1994; Rivoal et al., 1990), Z. mays (Forlani et al., 1999) y Pisum sativum (Mücke et al., 1995). Durante la fermentación etanólica, el acetaldehído se reduce a etanol mediante la alcohol deshidrogenasa.

¿Para qué se utiliza la piruvato descarboxilasa?

La piruvato descarboxilasa (PDC, EC 4.1. 1.1) es la enzima responsable de la descarboxilación no oxidativa del piruvato a acetaldehído y dióxido de carbono.

¿A qué clase pertenece la piruvato descarboxilasa?

La piruvato descarboxilasa es un homotetrámero. Cada subunidad idéntica consta de hélices α y hojas β aproximadamente alternas, y existen 2 dominios dentro de cada subunidad de 60 kDa. Esto significa que su categoría SCOP es proteína alfa y beta.

¿De qué está hecha la piruvato descarboxilasa?

La piruvato descarboxilasa depende de cofactores pirofosfato de tiamina (TPP) y magnesio Esta enzima no debe confundirse con la enzima piruvato deshidrogenasa no relacionada, una oxidorreductasa (EC 1.2. 4.1), que cataliza la descarboxilación oxidativa del piruvato a acetil-CoA.

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