Las interacciones de los enlaces de hidrógeno de la cisteína, que pueden servir como donante y/o aceptor de hidrógeno-, juegan un papel central en las diversas funciones funcionales de la cisteína en las proteínas.
¿Con qué se puede unir la cisteína?
Cuando se oxidan, los residuos de cisteína pueden formar enlaces disulfuro, fortaleciendo las estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas. Además, muchas proteínas que contienen metales usan cisteínas para mantener sus metales en su lugar, ya que la cadena lateral de sulfhidrilo es un fuerte aglutinante de metales.
¿La cisteína es donante o aceptora de enlaces de hidrógeno?
10, 11 Entre los 20 residuos aa, se encuentra que Cys es el residuo menos expuesto al solvente en las proteínas. 1 Puede servir como donante de enlace de hidrógeno (HB) cuando está protonado, así como como aceptor de HB tanto en estado protonado como desprotonado.
¿Pueden la serina y la cisteína formar enlaces de hidrógeno?
Los enlaces de hidrógeno dentro de una hélice proporcionan una forma para que los residuos de serina, treonina y cisteína satisfagan su potencial de enlace de hidrógeno, lo que permite que dichos residuos se produzcan en hélices enterradas dentro de un medio hidrofóbico.
¿Qué tipo de aminoácidos forman enlaces de hidrógeno?
La química de las cadenas laterales de los aminoácidos es fundamental para la estructura de las proteínas porque estas cadenas laterales pueden unirse entre sí para mantener una porción de proteína en una determinada forma o conformación. Las cadenas laterales de aminoácidos cargados pueden formar enlaces iónicos, y los aminoácidos polares son capaces de formar enlaces de hidrógeno.
