Los glicanos cumplen una variedad de funciones estructurales y funcionales en la membrana y las proteínas secretadas. La mayoría de las proteínas sintetizadas en el retículo endoplásmico rugoso sufren glicosilación. La glicosilación también está presente en el citoplasma y el núcleo como la modificación O-GlcNAc.
¿Dónde se encuentran las proteínas glicosiladas?
La glicosilación de proteínas y lípidos ocurre en el retículo endoplásmico (ER) y el aparato de Golgi, con la mayor parte del procesamiento terminal ocurriendo en el Golgi cis, medio y trans compartimentos.
¿Hay proteínas glicosiladas en el citosol?
FIGURA 17.1. Mecanismos potenciales para la glicosilación de proteínas citoplasmáticas. (a) En el modelo más simple, las glicosiltransferasas están presentes en el citoplasma y transfieren azúcares de los donantes de azúcar de nucleótido a la proteína aceptora en el citoplasma.
¿Dónde se glicosilan las proteínas por primera vez?
La glicosilación de la proteína ligada a
N comienza con la síntesis del precursor de oligosacárido en el citoplasma, que luego se traslada a la luz del retículo endoplásmico (RE). Después de que el precursor del oligosacárido sufre varias modificaciones, se transfiere a un residuo de asparagina de una proteína naciente.
¿Qué porcentaje de proteínas están glicosiladas?
La glicosilación es una de las modificaciones postraduccionales (PTM) más comunes de las proteínas. Al menos el 50% de las proteínas humanas están glicosiladas y algunas estimaciones llegan al 70%. El análisis de glicoproteínas requiere determinar tanto los sitios de glicosilación como las estructuras de glucano asociadas con cada sitio.
